서열과 기능 사이에 있는 구조
단백질의 성질은 어떤 아미노산이 어느 순서로 연결되는지에 영향을 받는다. 사슬은 주변의 물과 다른 분자, 사슬 내부의 상호작용에 따라 입체적인 형태를 이룬다. 따라서 같은 재료의 총량만 비교해서 단백질의 기능을 설명하기는 어렵다.
많은 단백질은 특정한 구조를 형성하지만 일부 구간은 비교적 유연하거나 일정한 구조를 갖지 않기도 한다. 단백질을 항상 단단하게 고정된 한 가지 모양으로 생각하면 결합과 조절 과정에서 일어나는 변화를 놓친다.
네 단계로 읽는 구조
아미노산의 연결 순서는 1차 구조다. 사슬의 일부가 나선이나 접힌 판 형태로 배열되는 것은 2차 구조, 한 사슬 전체의 공간 배치는 3차 구조로 설명한다. 여러 사슬이 결합해 복합체를 이루면 4차 구조를 논할 수 있다.
모든 단백질이 여러 사슬을 가져야 하는 것은 아니다. 사슬 하나로 기능하는 단백질도 있다. 구조를 네 단계로 설명한다는 말이 모든 단백질에 4차 구조가 반드시 존재한다는 의미는 아니다.
세포 안에서 맡는 서로 다른 일
효소 단백질은 화학 반응이 진행되는 속도를 높이고, 수송 단백질은 분자나 이온의 이동을 돕는다. 다른 단백질은 세포의 형태를 지지하거나 외부 신호를 받아 내부 반응과 연결한다.
이처럼 단백질은 단순히 몸을 구성하는 재료에 그치지 않는다. 특정 기능을 수행하려면 알맞은 위치에 도달하고 필요한 상대 분자와 결합해야 한다. 합성된 양과 실제 작동하는 양이 항상 같지는 않다.
변성과 분해의 차이
열이나 산도 변화로 단백질의 입체 구조가 바뀌면 원래의 기능이 줄거나 사라질 수 있다. 이를 변성이라고 한다. 변성이 일어났다고 아미노산 사이의 연결까지 모두 끊어졌다는 뜻은 아니다.
단백질 분해는 사슬의 펩타이드 결합을 끊어 더 작은 조각으로 만드는 과정이다. 세포는 새로운 단백질을 만들면서 기존 단백질도 분해하여 양과 품질을 조절한다.