공통 골격과 다른 곁사슬
단백질을 이루는 아미노산은 공통된 골격을 바탕으로 곁사슬의 크기와 전하, 물과의 상호작용이 다르다. 이 차이는 사슬이 접히고 다른 분자와 결합하는 데 관여한다.
아미노산이라는 화합물 전체와 표준 유전 암호로 단백질에 편입되는 종류는 같은 범위가 아니다. 생물에는 단백질의 재료 이외의 아미노산도 존재한다.
사슬을 만드는 결합
한 아미노산의 카복실기와 다른 아미노산의 아미노기가 펩타이드 결합으로 이어질 수 있다. 세포에서는 리보솜과 관련 분자들이 정보에 따라 순서 있는 사슬을 만든다.
어떤 아미노산이 들어 있는지만큼 배열 순서도 중요하다. 같은 재료를 다른 순서로 연결하면 다른 구조와 기능이 나타날 수 있다.
용액에서의 상태
아미노기와 카복실기의 전하 상태는 주변 산도에 영향을 받는다. 아미노산을 모든 수용액에서 항상 전하 없는 한 가지 그림으로만 나타내면 실제 상태를 놓칠 수 있다.
곁사슬도 전하와 반응성에 기여할 수 있다. 분자의 전체 전하와 국소적인 극성은 다른 성질이므로 하나의 수치만으로 모든 상호작용을 설명하기 어렵다.
대사 속의 재료
세포는 아미노산을 합성하거나 다른 물질로 전환하고 분해할 수 있다. 어떤 경로를 갖는지는 생물에 따라 다르며, 단백질 합성 외의 분자 생성에도 이용된다.
단백질이 분해되면 아미노산과 작은 조각이 생겨 재사용될 수 있다. 생체 분자의 재료는 한 번 만들어져 고정되는 것이 아니라 지속적으로 교체된다.